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エラスチン [elastin]
エラスチン繊維＊（弾性線維）の主要な構成タンパク質で、組織に弾力を与える役割を果たしている．エラスチン線維は、大動脈、肺、皮膚、腱、靭帯など弾性を保つ必要のある組織に存在する．また近年、細胞の機能（増殖、遊走、接着、分化など）調節にも大きく働いていることが明らかになってきた．
生化学
エラスチンは、組織のエラスチン以外の成分をすべて抽出して除いた後に得られる不溶性タンパク質である．不溶性であるため解析が困難であり、コラーゲンに比べ研究が遅れていたが近年、生化学的解析や遺伝子工学的手法により大きく進んできた．エラスチンは約830個のアミノ酸からなるが、その組成は組織により多少の違いはあるもののほぼ類似しており、リジン、ヒスチジン、アルギニンなどの極性アミノ酸の割合は少なく、グリシン、プロリン、アラニン、バリンなどの疎水性アミノ酸が約80％以上と富んでいて非常に分解されにくい分子となっている．グリシン（33％）とプロリン（13％）が多い点ではコラーゲンに似ているが、ヒドロキシプロリンが少なく、糖鎖も含まない．また、分子間にはリジン残基の酸化による架橋結合が見られる．とくに、デスモシン、イソデスモシンは、リジルオキシダーゼの作用により4分子のリジンが反応してできるアミノ酸で、この架橋構造によりエラスチン線維の三次元構造がつくられる．
生物学的機能
エラスチンをもっとも大量に含むのは大動脈であり、構成タンパク質の半分近くを占める．血管平滑筋細胞がおもに産生するが、エラスチンから構成されるエラスチン線維の弾力性と伸縮性は、柔軟な拡張と収縮が求められる大動脈に必要不可欠の機能である．皮膚真皮におけるエラスチンは、線維芽細胞によって合成・分泌されるが、真皮成分としては2〜4％にすぎない．しかし、エラスチン分子は分子間架橋で網目構造を形成し伸縮できるので、おもにエラスチンからなるエラスチン線維の伸縮能は同じ断面積のゴムの5倍以上もある．一方、エラスチンの半減期は非常に長く、つねに収縮・弛緩を繰り返しているエラスチン線維は加齢とともにその伸縮性を失っていくため、真皮が年とともに緩んでくると考えられている．最近、表皮のケラチノサイト（表皮角化細胞）もエラスチンを産生していることが報告されたが、表皮での機能はまだ不明である．（西山敏夫）